Elastasas

Elastasas representan un grupo de proteasas que están estrechamente relacionadas con las enzimas tripsina y quimotripsina. Pertenecen a las serina proteasas. Hasta ahora, se conocen nueve enzimas pertenecientes a las elastasas para el organismo humano.

¿Qué son las elastasas?

Las elastasas son proteasas no específicas que se encuentran en todos los organismos animales y humanos. El nombre proviene del hecho de que, entre otras cosas, son capaces de descomponer la propia elastina del cuerpo. Las elastasas pertenecen a las serina proteasas.

Su centro activo contiene la llamada tríada catalítica de ácido aspártico, serina e histidina. Además, las elastasas también pertenecen a las endoproteasas. No descomponen las proteínas y cadenas polipeptídicas paso a paso, sino que las separan en ciertos aminoácidos y secuencias de aminoácidos características. La proteína se descompone dentro de la cadena de péptidos. El efecto de las elastasas no es específico. De esta manera, las propias proteínas del cuerpo también se pueden descomponer a partir de elastina. Por tanto, el efecto de estas enzimas debe estar limitado por inhibidores de elastasa. Se hace una distinción entre dos tipos de elastasas.

Hay elastasas pancreáticas y elastasas de granulocitos. Como sugiere el nombre, las elastasas pancreáticas (elastasa 1) son secretadas por el páncreas. La elastasa de granulocitos (elastasa 2) se encuentra en los granulocitos de los neutrófilos. Una deficiencia de elastasa 1 en las heces se considera evidencia de insuficiencia pancreática.

Función, efecto y tareas

Las elastasas tienen la función de romper enlaces peptídicos en proteínas o cadenas polipeptídicas. En el proceso se forman cadenas de péptidos más pequeñas o aminoácidos individuales. La elastasa pancreática ayuda a las proteasas tripsina y quimotripsina a descomponer las proteínas de la dieta.

Se forma en el páncreas como una proenzima inactiva (zimógeno) y, después de ser liberada en el intestino delgado, se convierte en la forma activa por la acción de la tripsina. Una cadena parcial se separa del zimógeno. La elastasa 1 descompone la proteína de fibra elastina en particular. La elastina es parte del tejido conectivo de los pulmones, los vasos sanguíneos y la piel. Principalmente tiene una función de apoyo en el organismo. La elastina da forma y soporte a los órganos. Dado que forma redes de proteínas mediante la agregación de cuatro moléculas de lisina, muchas proteasas no pueden descomponerlo. Sin embargo, Elastase 1 tiene la capacidad de hacerlo. Los componentes de elastina de los alimentos se descomponen y pueden procesarse más y descomponerse en aminoácidos.

Desafortunadamente, el efecto de la elastasa no es específico, por lo que también puede atacar las propias estructuras de elastina del cuerpo. Para hacer esto, el cuerpo produce proteínas inhibidoras de elastina que pueden controlar los efectos destructivos de la elastina. Estas proteínas incluyen α1-antitripsina, alfa-2-macroglobulina o elafina. El segundo grupo de elastasas se representa como ELA-2, la elastasa de granulocitos. Su trabajo es descomponer los microorganismos fagocitados como parte de una respuesta inmunitaria a las infecciones. Sin embargo, también tienen un efecto inespecífico y atacan la propia elastina del cuerpo. Si se restringe el efecto de las proteínas inhibidoras de elastasa, el tejido pulmonar puede destruirse, con la formación de enfisema.

Educación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos

Independientemente de dónde se sinteticen, las elastasas son importantes apoyos del sistema inmunológico en la lucha contra los gérmenes gramnegativos en el tracto digestivo, en los pulmones y en las heridas. Al hacerlo, escinden las proteínas correspondientes en el lado carboxi de los aminoácidos hidrófobos, incluidas la valina, la glicina y la alanina. Sin embargo, como ya se mencionó, su efecto siempre es inespecífico.

El cuerpo humano usa alrededor de 500 miligramos de elastasa todos los días. La elastasa no se descompone en el cuerpo. Se excreta sin cambios en las heces. La función del páncreas se puede comprobar utilizando la cantidad excretada en las heces. La quimotripsina también se excreta con las heces. Sin embargo, la determinación de elastasa se puede utilizar más claramente con fines de diagnóstico. La concentración normal de elastasa es de al menos 200 microgramos por gramo de heces.

Enfermedades y trastornos

Si el nivel de elastasa en las heces es demasiado bajo, esto indica insuficiencia pancreática. Si el valor se encuentra entre 100 y 200 microgramos por gramo de heces, se trata de una disfunción leve o moderada del páncreas.

La insuficiencia pancreática grave está presente en valores inferiores a 100 microgramos. La detección de elastasa en las heces es un rasgo diagnóstico característico de un páncreas hipoactivo. Ésta es la función exocrina del páncreas. La formación de insulina no puede verse afectada. En el caso de insuficiencia pancreática, se secretan muy pocas enzimas digestivas. Esto se aplica tanto a las proteasas como a las lipasas y amilasas. Muchos componentes de los alimentos llegan al intestino grueso sin digerir, donde son degradados por bacterias patógenas. Los gérmenes patógenos solo pueden prosperar si todavía hay suficientes componentes alimenticios sin digerir. Se desarrollan procesos de putrefacción y fermentación que provocan meteorismo, diarrea y malestar abdominal.

Dado que las grasas ya no se descomponen, pueden producirse heces grasas. La causa de la hipoactividad del páncreas puede deberse a una pancreatitis aguda o crónica. La pancreatitis suele ser el resultado de la autodigestión de una parte del páncreas mediante jugos digestivos que no drenan. La salida pancreática puede estrecharse debido a tumores o cálculos biliares. También son posibles trastornos del drenaje debidos a malformaciones. La pancreatitis crónica a largo plazo conduce a una función deteriorada del páncreas con una producción de enzimas reducida. Si hay una deficiencia de elastasa de elastasa 2 debido a un defecto genético, el sistema inmunológico del paciente afectado se debilita. Constantemente se producen infecciones potencialmente mortales.

Si hay una falta de inhibidores de elastasa como alfa-1-antitripsina o una mayor actividad de elastasa en la neumonía, la función pulmonar puede verse severamente restringida. A largo plazo, se desarrolla enfisema pulmonar a partir de esto. En el caso de una deficiencia genética de alfa-1-antitripsina, se utiliza una terapia de sustitución de por vida con alfa-1-antitripsina modificada genéticamente.